Il diagramma seguente mostra una teoria dell'azione enzimatica Descrivi e spiega cosa sta succedendo in ogni fase. Quale teoria enzimatica rappresenta questo?

Questa illustrazione raffigura il #color(magenta)"lock and key model"# di legame enzimatico e substrato proposto per la prima volta da Emile Fischer nei suoi studi sugli enzimi nel diciannovesimo secolo.

#ul"Illustration going from righ t to left"#

#1. "Arrows point to the active sites"#
#"of the enzyme."#

#2. "Substrates bind to the active"#
#"sites of the enzyme -- [enzyme-substract] complex forms"#

#3. "Enzyme-substracts turns into"#
#"enzyme-products ."#

#4. "Products are released after catalyzed"#
#"reaction."#

#color(white)(aaaaaaaa)"Enzyme remains unchanged."#

#---------------#

Questo modello propone l'idea che gli enzimi siano come blocchi e che i substrati siano le chiavi di quel blocco. La chiave deve corrispondere perfettamente alle scanalature della serratura, o in altre parole, essere #color(magenta)"complementary"# a loro.

Questo modello, tuttavia, ha posto molti problemi agli scienziati perché tale #color(magenta)"enzyme-substrate complex"# porterebbe a una scarsa catalisi. Il motivo è che dopo il legame, il complesso enzima-substrato, [ES] diventerebbe più stabile del substrato stesso, [S], e quindi, sarebbe più basso in energia libera, #"G"#. E poiché [ES] è inferiore nell'energia libera, l'energia di attivazione, contrassegnata come #Delta"G"^‡"#, aumenterebbe invece di diminuire.

#color(white)(.......)color(red)[Delta"G"^‡"catalyzed" >DeltaG^‡"uncatalyzed"#

In studi successivi, i biochimici hanno trovato un modello migliore per spiegare come si legano enzimi e substrati: #color(magenta)["the induced fit model"#.