Perché una curva di dissociazione dell'ossigeno potrebbe essere sigmoidale?
Perché è associato al legame cooperativo dell'ossigeno.
NON COOPERATIVA VS. RILIEVO COOPERATIVO ALL'OSSIGENO
Il legame con ossigeno non cooperativo è comunemente associato mioglobina. È un monomero. Ha un iperbolico curva di legame dell'ossigeno e NON ha un legame di ossigeno cooperativo. Questo è descritto come:
#"Y"_(O_2) = ("P"_(O_2))/("K"_D + "P"_(O_2))#
where #"Y"# is the fractional saturation (y-axis), #"P"_(O_2)# is the partial pressure of oxygen in #"torr"# (x-axis), and #"K"_D# is the dissociation constant for binding events. #"K"_D# is smaller for higher binding affinities.
Legame cooperativo dell'ossigeno è fondamentalmente un effetto in cui l'affinità di legame dell'ossigeno può cambiamento a seconda della quantità di ossigeno legata e questo è descritto tramite a sigmoidale curva vincolante.
EMOGLOBINA
Emoglobina, un #alpha_2beta_2# heterotetramer, è il primo esempio per le curve di legame dell'ossigeno sigmoidale. La sua curva di associazione è definita come:
#"Y"_(O_2) = ("P"_(O_2)^n)/("P"_50^n + "P"_(O_2)^n)#
where #"Y"# is the fractional saturation (y-axis), #"P"_(O_2)# is the partial pressure of oxygen in #"torr"# (x-axis), #"P"_50# is the partial pressure of oxygen when #"K"_D = "P"_(O_2)#, and #"K"_D# is the dissociation constant for binding events. #n <= 4# for Hemoglobin, and #"K"_D# is smaller for higher binding affinities.
E la curva di rilegatura assomiglia a:
RILIEVO COOPERATIVO ALL'OSSIGENO
Fondamentalmente, il legame cooperativo dell'ossigeno significa che a Basso quantità di ossigeno, affinità di legame è Basso e anche la saturazione frazionaria Basso, mentre allo stesso tempo, a alto quantità di ossigeno, affinità di legame è alto e anche la saturazione frazionaria alto.
Questo è fantastico perché l'emoglobina può legare bene l'ossigeno quando c'è molto intorno e rilasciarlo bene quando non c'è molto ossigeno intorno. Questo rende più facile per lui svolgere il proprio lavoro come proteine di trasporto dell'ossigeno.
Non matematicamente, questo può essere descritto osservando che l'ossigeno è a effettore / regolatore omotipico, quindi una volta si lega al #"Fe"("II")# centra nell'eme e il ferro si sposta verso il basso #0.6# angstrom nel piano dell'eme, altri nelle vicinanze #"Fe"("II")# siti vincolanti imitare il cambiamento conformazionale e così facilitare il legame di più ossigeno.
