Che cos'è l'inibitore allosterico?
Risposta:
Un inibitore non competitivo che si attacca all'enzima nel sito allosterico, cioè qualsiasi posto sull'enzima tranne il sito attivo, è chiamato inibitore allosterico.
Spiegazione:
Un inibitore allosterico legandosi al sito allosterico età la conformazione proteica nel sito attivo dell'enzima che di conseguenza cambia la forma del sito attivo. Pertanto l'enzima non rimane più in grado di legarsi al suo substrato specifico. Quindi l'enzima non è in grado di svolgere la sua attività catalitica, cioè l'enzima è ora inattivo. Questo processo è chiamato inibizione allosterica.
Per esempio: #"ATP"# agire come inibitore allosterico dell'enzima piruvato chinasi durante la glicolisi. La piruvato chinasi accelera l'ultimo passaggio della glicolisi trasferendo il fosfato dal fosfoenolo piruvato#("PEP")# a #"ADP"# per formare #"ATP"#. Il formato #"ATP"# esso stesso distorce la forma del sito attivo legandosi al sito allosterico della piruvato chinasi. Quindi in questo caso agisce come inibitore allosterico.
Spero che sia d'aiuto...