In che modo il pH cambia la struttura proteica?

Le interazioni tra le catene laterali degli aminoacidi determinano la forma di una proteina.

Quattro tipi di interazioni attraenti determinano la forma e la stabilità di una proteina. I due che influenzano le variazioni di pH sono i ponti salini (a) e l'idrogeno bonding (B).

Ponti di sale

I ponti salini sono legami ionici tra catene laterali di amminoacidi caricate positivamente e negativamente. Un esempio è l'attrazione tra a #"-COO"^"-"# ione di lisina e an #"-NH"_3^"+"# ione di acido aspartico.

Aumentando il pH aggiungendo una base si converte il #"-NH"_3^"+"# ione a un neutro #"-NH"_2# gruppo.

Diminuendo il pH aggiungendo un acido converte il #"–COO"^"-" # ione a un neutro #"-COOH"# gruppo.

In ogni caso l'attrazione ionica scompare e la forma della proteina si svolge.

Legame idrogeno

Varie catene laterali di aminoacidi possono legarsi idrogeno tra loro. Esempi sono:

• Due alcoli: Ser, Thr e Tyr.
• Alcol e ammina: Ser e Lys
• Alcol e ammide: Ser e Asn
• Alcol e acido: Asp e Tyr
• Due acidi: Asp e Glu

La modifica del pH interrompe il legami di idrogenoe questo cambia la forma della proteina.