Quali sono alcuni esempi di inibitori enzimatici?

Gli enzimi possono avere entrambi inibitori competitivi o non competitivi.

Inibitori competitivi

1. Relenza
   Questa è una droga sintetica progettata per trattare le persone con il virus dell'influenza. La neuraminidasi dell'enzima virale provoca il rilascio di virioni dalle cellule infette del corpo dopo la scissione di una proteina di attracco. Il farmaco Relenza agisce come un inibitore competitivo, legandosi al sito attivo della neuraminidasi per prevenire la scissione della proteina di attracco. In questo modo, i virioni non vengono rilasciati e il virus non si diffonde.

2. Il malonato
   Il malonato e il succinato sono entrambi anioni di acidi dicarbossilici e contengono rispettivamente tre e quattro atomi di carbonio. Poiché sono relativamente simili, la molecola di malonato si lega al sito attivo dell'enzima succinato deidrogenasi, fungendo da inibitore competitivo. Questa reazione può essere utilizzata per arrestare i processi metabolici negli organismi pericolosi.
   

Inibitori non competitivi

1. Cianuro
   Questo veleno provoca la morte arrestando la produzione di ATP. In sostanza, si lega al sito allosterico dell'enzima citocromo ossidasi (una molecola vettore che fa parte della catena di trasporto degli elettroni). Il cianuro modifica la forma del sito attivo in modo che l'enzima non possa trasmettere elettroni.

2. Penicillina
   Questo antibiotico si lega all'enzima batterico DD-transpeptidase. L'enzima catalizzerebbe normalmente la formazione di legami peptidoglicani nella sua parete cellulare. Quando viene inibita in modo non competitivo dalla penicillina, la parete cellulare non viene costantemente rafforzata e si romperà.